一种罕见的常染色体隐性青少年Parkinsonsdisease(ARJP)是由于parkin的突变引起的，parkin是一种E3酶，负责将泛肽从E2酶上解离下来与目标蛋白质结合进行降解，那么是什么蛋白的死亡适于parkin密切相关的呢?YiZhangandcolleagues在PNAS上报道，发现了一个底物。
他们首先确认了E2是与parkin相协同作用的。数据库搜索parkin的同源物发现了两个与UBCH7和UBCH8相互作用的蛋白，那么YiZhangandcolleagues认为，这样E2类酶也可能与parkin相互作用。免疫共沉淀实验显示UBCH8的RINGfingerdomain紧密的与parkin相结合，导致ARJP的parkin突变体减弱或消除了这种结合。体外，UBCH8，UBCH7可使parkin泛肽化，这是E3酶的通常特征，而酵母双杂交系统又发现了parkin的另一个靶位点，CDCrel-1(celldivisioncontrolrelatedprotein1)，一个与阻断突触释放有密切关系的蛋白。野生型加速CDCrel-1的转变而突变体不能。

parkin是通过CDCrel-1来阻断多巴胺释放的吗?如果是的话，那么阻断ARJP患者体内的CDCrel-1降解则可能为这种Parkinsonsdisease提供治疗的可能。